//일일 섭취량. 기타 신체에 대한 유의한 점 등 서술.
//류신. 이소 류신도 같은말임.(=로이신, 이소로이신)
결론::
BCAA라는 아미노산의 구조가 있는데, 인간이 반드시 섭취해야만하는 필수아미노산의 종류에 속하고, 그 아미노산이 몸에 좋은 역할을 한다. 좋은 역할이란, 피로 회복 등.. 부족시에는 건강에 좋지 않을 수도 있다.. 부작용은 단기 복용에 있어 거의없고, 알콜중독자에 대한 뇌손상사례가 있다. 기타 자세한 사항은 의사와 상담하라.
//왜헬스장에 BCAA통들고 다니는줄 알겠군;;ㅋ
출처:::
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E5%BF%85%E9%A0%88%E3%82%A2%E3%83%9F%E3%83%8E%E9%85%B8
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%AD%E3%82%A4%E3%82%B7%E3%83%B3
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A4%E3%82%BD%E3%83%AD%E3%82%A4%E3%82%B7%E3%83%B3
http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%90%E3%83%AA%E3%83%B3
http://hfnet.nih.go.jp/contents/detail602.html
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발린
| 발린 | |
|---|---|
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| 식별 정보 | |
| CAS 등록 번호 | 516-06-3  , 72-18-4 ( L -isomer) , 640-68-6 ( D -isomer) |
| PubChem | 1182 |
| ChemSpider | 6050 |
| UNII | 4CA13A832H |
| EINECS 번호 | 208-220-0 |
| KEGG | D00039 |
| ChEMBL | CHEMBL43068 |
| 특성 [2] | |
| 화학식 | C 5 H 11 NO 2 |
| 몰 질량 | 117.15 g mol -1 |
| 밀도 | 1.316 g / cm 3 |
| 융점 | 298 ° C (분해) |
| 물 에 용해도 | soluble |
| 산해리 상수 P K A | 2.32 (카르복 실기), 9.62 (아미노산) [1] |
| 주의없는 경우, 데이터는 상온 (25 ° C ) · 상압 (100 kPa)의 것이다. | |
발린 (valine)은 아미노산 의 하나로, 측쇄에 이소 프로필기를 가진다. 2 - 아미노 이 소 길 초산 이라고도 불린다. 쥐오줌풀 속의 식물 (valerian, 카노코소우 뿌리)이 이름의 유래이다.
소수성 아미노산 비극성 측쇄 아미노산으로 분류된다. 단백질 구성 아미노산의 하나로,필수 아미노산 . 설탕 원성 을 가진다.
겸상 적혈구 질환 은 헤모글로빈 에 친수성 아미노산이다 글루타민산 이 발린으로 대체하여 축소 구조에 변화가 일어나는 것이 원인이다.
발린을 많이 포함한 식품으로 코타지 치즈 , 생선 , 닭고기 , 쇠고기 , 땅콩 , 참깨 , 렌즈마메 들 수있다.
담배 제조업의 상위 5 개사의 1994 년 보고서에 따르면, 발린은 담배 에 599 첨가물 중 하나이다. 다른 첨가물뿐만 아니라 첨가의 목적은 밝혀지지 않았다.
목차[ 숨기기 ] |
생합 [ 편집 ]
해당계 중간체이다 피루브산 에서 아세트 유산 신타제 ( EC 4.1.3.18 = EC 2.2.1.6) 케토루 산 레 덕트 이소 메라제 (EC 1.1.1.86), 디히드록시 산 데히도라타제 (EC 4.1.2.9)의 작용에 의해 합성되는 2 - 오키소이소 길 초산이 류신 아미노 전이 효소 (EC 2.6.1.6)의 작용에 의해 글루탐산의 아미노 전이 를 받아 합성된다 [3] .
- EC 4.1.3.18 : 피루브산 → 2 - 아세트 유산 + CO 2
- EC 1.1.1.86 : 2 - 아세트 유산 + NADPH + H + → 2,3 - 디히드록시 이소 길 초산 + NADP +
- EC 4.1.2.9 : 2,3 - 디히드록시 이소 길 초산 → 2 - 오키소이소 길초산의 + H 2 O
- EC 2.6.1.6 : 2 - 오키소이소 길초산의 + L-글루타민산 → L-발린 + 2 - 오키소구루타루 산
합성 [ 편집 ]
라세 미화 신체 의 발린은 이소 길 초산 의 브로 화와 연속, α-브로 몸의 아미 노화 반응에 의해 합성있다 [4] .
HO 2 CCHBrCH (CH 3 ) 2 + 2 NH 3 → HO 2 CCH (NH 2 ) CH (CH 3 ) 2 + NH 4 Br
출처 [ 편집 ]
- ^ Dawson, RMC, et al., Data for Biochemical Research , Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ^ Weast, Robert C., ed (1981), CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed), Boca Raton, FL : CRC Press, p. C-569,ISBN 0-8493-0462-8 .
- ^ Lehninger, Albert L.; Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000), Principles of Biochemistry (3rd ed.), New York : WH Freeman, ISBN 1-57259-153-6 .
- ^ Marvel, CS (1940), " dl -Valine " , Org. Synth. 20 : 106 ; Coll. Vol. 3 : 848 ..
외부 링크 [ 편집 ]
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이소 류신
| L - 이소 류신 | |
|---|---|
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| 식별 정보 | |
| CAS 등록 번호 | 73-32-5 |
| PubChem | 791 |
| ChemSpider | 6067 |
| UNII | 04Y7590D77 |
| KEGG | D00065 |
| 특성 | |
| 화학식 | C 6 H 13 NO 2 |
| 몰 질량 | 131.17 g mol -1 |
| 주의없는 경우, 데이터는 상온 (25 ° C ) · 상압 (100 kPa)의 것이다. | |
이소 류신 (isoleucine)은 아미노산 의 일종으로 2 - 아미노 -3 - 메틸 펜 탄 산 (2 - 아미노 -3 - 메틸 길 초산)입니다. 측쇄에 sec - 부틸기를 가진다. 약어는 Ile 또는 I . 류신 의 구조 이성체 이다. "아이 리우 신"과 영어読みで음역된다.
소수성 아미노산으로 분류된다. 단백질 구성 아미노산의 하나로, 필수 아미노산 이다. 설탕 원성 · 케톤 원성 을 가진다.
생합 [ 편집 ]
2 - 오키소부탄 산에서 발린 유사한 경로로 각종 효소 에 의해 합성된다. 즉, 아세트 유산 신타제 ( EC 2.2.1.6) 및 케토루 산 레 덕트 이소 메라제 ( EC 1.1.1.86)에 의해 생성된 디히드록시 카르 본산이 생성된다. 다음 디히드록시 산 데히도라타제 ( EC 4.2.1.9)의 작용에 의해 탈수를 받고 α-케토카루본 산과되고, 이것이 분지 사슬 아미노산 아미나제 ( EC2.6.1.42)에서 글루타민산 에서 아미노산 을 받고, 이소 류신이 생성된다.
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| L - 이소 류신 (2 S 3 S ) & D - 이소 류신 (2 R 3 R ) |
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| L - allo - 이소 류신 (2 S 3 R ) & D - allo - 이소 류신 (2 R 3 S ) |
외부 링크 [ 편집 ]
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류신
| 류신 | |
|---|---|
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| 식별 정보 | |
| CAS 등록 번호 | 61-90-5 |
| PubChem | 6106 |
| ChemSpider | 5880 |
| UNII | GMW67QNF9C |
| KEGG | D00030 |
| ChEMBL | CHEMBL291962 |
| 특성 | |
| 화학식 | C 6 H 13 NO 2 |
| 몰 질량 | 131.17 g mol -1 |
| 산해리 상수 P K A | 2.36 (카르복 실기), 9.60 (아미노산) [1] |
| 주의없는 경우, 데이터는 상온 (25 ° C ) · 상압 (100 kPa)의 것이다. | |
류신 (leucine)은 아미노산 의 하나로, 측쇄에 이소부찌루기를 가진다. 백색 결정이되기 때문에, 그리스어 로 "흰색"을 의미하는 "leuco"에 연관되어 명명되었다. 영어 식으로 발음 음역하면 "리우 신"이된다.
단백질 구성 아미노산, 필수 아미노산 . 소수성 아미노산 비극성 측쇄 아미노산 분지 사슬 아미노산 으로 분류된다. 케톤 원성 을 가진다.
유아는 성장, 성인에서는 질소 평형에 필수적이다. 단백질의 생성 · 분해를 조절하여 근육 의 유지에 관여한다.
약어는 Leu 또는 L이다.
출처 [ 편집 ]
- ^ Dawson, RMC, et al., Data for Biochemical Research , Oxford, Clarendon Press, 1959.
관련 항목 [ 편집 ]
외부 링크 [ 편집 ]
필수 아미노산
필수 아미노산 (필수 아미노산)은 그 동물 의 체내에서 충분한 양이 합성 못하고 영양분 으로 섭취하여야한다 아미노산 것. 필요한 아미노산 , 필수 아미노산 이라고도한다.
목차[ 숨기기 ] |
인간의 필수 아미노산 [ 편집 ]
인간 은 일반적으로 다음의 9 가지 필수 아미노산에 포함된다.
필수 아미노산은 모두 L-형에서 사용할 수 있지만, 체내에서는 아미노산 산화 효소 ( EC 1.4.3.3 )와 아미노 전이 효소 (EC 2.6.1 군)의 작용에 의해 D-형과 L-형의 상호 변환이 가능하기 때문에, D-형 아미노산 수 있었다 ( 리신 과 트레오닌 제외). 또한 해당하는 α 케토 산과 α hydroxy 산에서 대체할 수있는 것도있다.
히스티딘 은 체내에서 만들어 지지만, 급속한 성장을하는 유아 식사에 빠뜨릴 수없는 것으로부터, 1985 년부터 지금도 필요한 아미노산 으로 참가하게되어 총 9 가지 필수 아미노산이라고한다.
또한 아르기닌 은 체내에서 합성되어 성인의 비필수 아미노산이지만, 성장이 빠른 유아기는 체내에서 합성 량이 충분하지 않아 부족하기 쉽기 때문에, 이것은 준 필수 아미노산 이라고 부른다. 같은 이유에서 시스테인 과 티로신 도 준 필수 아미노산으로 처리될 수있다. 준 필수 아미노산은 필수 아미노산으로 처리되는 경우가 많다. 또 반대로,이 준 필수 아미노산과 비교하는 앞의 9 종의 아미노산을 완전히 필수 아미노산 이라고도한다.
권장 섭취량 [ 편집 ]
WHO 의 필수 아미노산의 성인 하루 권장 섭취량은 다음과 같다 [1] .
| 필수 아미노산 | 체중 1kg 당 (mg) | 체중 70 kg 당 (mg) | 체중 100 kg 당 (mg) |
|---|---|---|---|
| 이소 류신 | 20 | 1400 | 2000 |
| 류신 | 39 | 2730 | 3900 |
| 리진 | 30 | 2100 | 3000 |
| 메티오닌 + 시스테인 |
10.4 + 4.1 (총 15) | 1050 | 1500 |
| 페닐알라닌 + 티로신 |
25 (합계) | 1750 | 2500 |
| 트레오닌 | 15 | 1050 | 1500 |
| 트립토판 | 4 | 280 | 400 |
| 발린 | 26 | 1820 | 2600 |
| 히스티딘 | 10 | 700 | 1000 |
※ 3 세 이상의 어린이는 성인 섭취량보다 10 % ~ 20 % 정도 증가하여 0 세아는 성인 섭취량보다 150 % 가량 높아진다.
아미노산 침대 [ 편집 ]
필수 아미노산은 모든 종류를 균형있게 섭취하지 않으면 유효하게 이용되지 않는다. 이에 대해서는 " 아미노산의 침대 "라고 예를 들어 설명하는 경우가 많다. 즉 9 가지 중 가장 함유량이 적은 아미노산을 가장 키가 작은 침대 판에 비유하고, 아무리 꽉하려고 거기로부터 물이 흘러 버리는 = 아미노산 함유 균형이 나쁘다는 것이된다 . 필수 아미노산을 균형있게 포함 음식만큼 점수가 높은 것으로 표현된다. 식품 단체가 아니고, 식사라는 관점에서가 하루 중 식품의 아미노산을 합친로 균형 잡히면 좋다. 따라서 단체에서는 밸런스가 나쁜 곡물 과 콩 도 그 조합으로 균형이 잘된다. 왜냐하면 작물은 트립토판 , 메티오닌이 많아 콩 은 이소 류신 , 리신 이 많기 때문에 서로 보완 당할 수 있기 때문이다.
아미노산 점수와 종류 [ 편집 ]
일본에서 사용되어왔다 필수 아미노산의 균형을 나타내는 점수는 아미노산 점수 1973 년판과 1985 년판과 단백질 점수 의 3 종류이다. 1973 년 WHO 와FAO 가 발표한 아미노산 점수는 " 일본 식품 표준 성분표 "네 테이로 채용되고있다. "일본 식품 표준 성분표"의 테이는이 외에도 1985 년판 WHO / FAO /UNU 의해 발표된 아미노산 점수를 채용하고있다. 1989 년 FAO / WHO 합동 전문가 회의에서 1985 년판 점수가 타당하다고 되었기 때문에 현재 널리 이용되고있다 [3] . 차이점은 간장의 아미노산 점수 전자는 86, 후자는 100으로하고있는 것이 특징이다. 그 이전에는 단백질 점수가 있고 이것은 1957 년 FAO가 단백질 필요량의 국제적 기준으로 처음 발표한 것으로, 몇 번이고 수정이 이루어지기 전에 오래된 점수이다. 이상의 3 종류가 일본에서 사용되어 온 것이다. 미국 FDA 는 또한 소화 흡수율을 고려한 PDCAAS 이 채용되고있다.
동물 필수 아미노산 [ 편집 ]
동물의 종류에 따라 필수 아미노산의 종류는 다르다. 예를 들어,
- 고양이 는 타우린 을 합성하는 효소를 가지고 있지 않기 때문에, 타우린은 필수 아미노산을 포함하고있다. 사람의 필수 아미노산 9 종에 타우린 과 아르기닌 을 더한 11 개 [4] .
- 성숙 쥐 에서는 사람의 필수 아미노산 9 종에 아르기닌 을 더한 10 종.
- 트리는 사람의 필수 아미노산 9 종에 글리신 을 더한 10 종.
- 물고기는 사람의 필수 아미노산 9 종에 아르기닌을 더한 10 종으로 알려져 있었지만, 최근 타우린이 필수 아미노산이다 것으로 나타났다.
각주 [ 편집 ]
- ^ FAO / WHO / UNU ( 2007 년 ) " PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION ( PDF ) "WHO Press. 2009 년 12 월 3 일 보기. , page 150
- ^ A b C D http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/
- ^ "단백질의 품질 평가 : FAO / WHO 합동 전문가 협의보고"국제 식량 농업 협회 번역
- ^ http://allabout.co.jp/gm/gc/69259/2/
참고 문헌 [ 편집 ]
- 국제 연합 식량 농업기구 국제 식량 농업 협회 번역 · 편집 "단백질의 품질 평가 : FAO / WHO 합동 전문가 협의보고"국제 식량 농업 협회 1992 년邦訳원래 Protein Quality Evaluation , Report of the Joint FAO / Who Expert Consultation 1991 ISBN 978-9251030974
- "단백질 아미노산의 필요량 WHO / FAO / UNU 합동 전문가 협의회보고"일본 아미노산 학회監訳,医歯薬出版2009 년 05 월. ISBN 978-4263705681邦訳원래 Protein and amino acid requirements in human nutrition , Report of a Joint WHO / FAO / UNU Expert Consultation 2007
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